Тип публикации: доклад, тезисы доклада, статья из сборника материалов конференций
Конференция: Безопасный Север - чистая Арктика; Сургут; Сургут
Год издания: 2026
Ключевые слова: bacterial bioluminescence, bioassays, molecular dynamics, diesel fuel, бактериальная биолюминесценция, биотестирование, молекулярная динамика, дизельное топливо
Аннотация: Исследование направлено на изучение влияния компонентов реакционной среды на ферменты биолюминесцентной системы бактерий, которая входит в состав разрабатываемой ферментативной тест системы для экологического мониторинга. Проведен анализ сред, содержащих диметилсульфоксид и дизельное топливо, на структуру и динамику люциферазы с исПоказать полностьюпользованием методов молекулярного моделирования. Проведённый анализ показал, что данные соединения не нарушают стабильность пространственной структуры фермента, однако изменяют степень гидратации, увеличивают число внутримолекулярных водородных связей и влияют на подвижность отдельных участков белковой цепи. Эти изменения могут отражаться на способности белка к связыванию субстрата и эффективности катализа, что важно учитывать при разработке и оптимизации биотестов для анализа загрязнений в экстремальных условиях. Результаты исследования дополняют существующие представления о структурной устойчивости люцифераз и открывают возможности для совершенствования биосенсорных систем экологического контроля. The study aims to investigate the influence of reaction medium components on the enzymes of the bacterial bioluminescent system, which is part of a developed enzymatic test system for environmental monitoring. The structure and dynamics of luciferase were analyzed using molecular modeling methods in media containing dimethyl sulfoxide and diesel fuel. The analysis showed that these compounds do not disrupt the stability of the enzyme's spatial structure; however, they alter the degree of hydration, increase the number of intramolecular hydrogen bonds, and affect the mobility of individual parts of the protein chain. These changes can affect the protein's ability to bind substrate and the efficiency of catalysis, which is important to consider when developing and optimizing bioassays for pollutant analysis under extreme conditions. The study results complement existing understanding of the structural stability of luciferases and open up opportunities for improving biosensor systems for environmental monitoring.
Журнал: Безопасный Север - чистая Арктика
Номера страниц: 40-41
Место издания: Сургут